ubiquigent 61-0008-050說(shuō)明書(shū)
自噬途徑的酶在細(xì)胞質(zhì)成分和細(xì)胞器的降解中起關(guān)鍵作用。稱為自噬體的結(jié)構(gòu)隔離了被溶酶體降解并再循環(huán)回到細(xì)胞中的細(xì)胞質(zhì)部分（Kuma等，2004）。自噬涉及三類酶。E1類活化酶，E2類綴合酶和E3類連接酶。泛素樣蛋白（ubl）自噬12（ATG12）和ATG8被E1樣激活酶ATG7激活。ATG12和ATG8分別轉(zhuǎn)移到兩個(gè)類似E2的結(jié)合酶ATG10和ATG3。Yuan等人首先描述了人ATG7基因的克隆。（1999）和ATG7與其酵母同系物Apg7共享38％的序列同一性。ATG7還可以激活A(yù)TG8哺乳動(dòng)物同源物GABARAP和GATE-16。它通過(guò)C末端區(qū)域形成同型二聚體，這對(duì)于酶底物相互作用和E1-E2復(fù)合物形成很重要（Komatsu等人，2005年）。ATG7DFAP是缺少（Phe-Asp-Pro）FAP基序的ATG7 E1類活化酶的突變形式，已顯示不能與ATG3和ubl微管相關(guān)蛋白1，輕鏈3形成E2底物（MAPLC3）（Tanida等人，2012）。已顯示ATG7參與了一條新途徑，其中對(duì)caspase-8的抑制導(dǎo)致受體相互作用蛋白（RIP），Jun氨基末端激酶和beclin-1誘導(dǎo)的自噬死亡（Yu等，2004）。 。ATG7DFAP是缺少（Phe-Asp-Pro）FAP基序的ATG7 E1類活化酶的突變形式，已顯示不能與ATG3和ubl微管相關(guān)蛋白1，輕鏈3形成E2底物（MAPLC3）（Tanida等人，2012）。已顯示ATG7參與了一條新途徑，其中對(duì)caspase-8的抑制導(dǎo)致受體相互作用蛋白（RIP），Jun氨基末端激酶和beclin-1誘導(dǎo)的自噬死亡（Yu等，2004）。 。ATG7DFAP是缺少（Phe-Asp-Pro）FAP基序的ATG7 E1類活化酶的突變形式，已顯示不能與ATG3和ubl微管相關(guān)蛋白1，輕鏈3形成E2底物（MAPLC3）（Tanida等人，2012）。已顯示ATG7參與了一條新途徑，其中對(duì)caspase-8的抑制導(dǎo)致受體相互作用蛋白（RIP），Jun氨基末端激酶和beclin-1誘導(dǎo)的自噬死亡（Yu等，2004）。 。
參考：
Komatsu M，Waguri S，Ueno T，Iwata J，Murata S等。（2005）在Atg7缺陷型小鼠中饑餓誘導(dǎo)的和組成型自噬的損害。J Cell Biol 169，425-434。
Kuma A，Hatano M，Matsui M，Yamamoto A，Nakaya H等。（2004）自噬在新生兒饑餓初期的作用。自然432，1032-1036。
Tanida I，山崎M，小松M，上野T（2012）人ATG7中的FAP基序是一種自噬相關(guān)的E1樣酶，對(duì)于LC3脂質(zhì)化的E2底物反應(yīng)至關(guān)重要。自噬8，88-97。
Yu L，Alva A，Su H，Dutt P，F(xiàn)reundt E等。（2004）由caspase-8自噬細(xì)胞死亡的ATG7-beclin 1程序的調(diào)節(jié)。科學(xué)304，1500-1502。
Yuan W，Stromhaug PE，Dunn WA，Jr.（1999）葡萄糖在畢赤酵母中誘導(dǎo)的過(guò)氧化物酶體自噬需要*的E1樣蛋白。Mol Biol Cell 10，1353-1366。
